ความแตกต่างระหว่างเฮโมโกลบินกับ Myoglobin

• 2020

ความสามารถของ โมเลกุลออกซิเจนที่จับ กับโปรตีน heme เป็นสิ่งที่สร้างความแตกต่างในทั้งโมเลกุล เฮโมโกลบิน เรียกว่าเป็น tetrameric hemoprotein ในขณะที่ myoglobin เรียกว่า monomeric protein เฮโมโกลบินถูก พบ อย่างเป็นระบบทั่วร่างกายในขณะที่ myoglobin พบ ในเนื้อเยื่อกล้ามเนื้อเท่านั้น

เฮโมโกลบิน ทำจาก โปรตีนและกลุ่มเทียมและเป็นที่รู้จักกันดีในการพกพาเม็ดสีออกซิเจน มันเป็นส่วนที่สำคัญที่สุดในการดำรงชีวิตตามที่ทำงานในการขนส่งออกซิเจนเช่นเดียวกับก๊าซคาร์บอนไดออกไซด์ทั่วร่างกาย

Myoglobin ใช้งานได้กับ เซลล์กล้ามเนื้อ เท่านั้นโดยรับออกซิเจนจาก RBC และส่งไปยังอวัยวะของเซลล์กล้ามเนื้อยล ต่อจากนั้นออกซิเจนนี้ใช้สำหรับการหายใจของเซลล์เพื่อสร้างพลังงาน ในบทความนี้เราจะพิจารณาถึงจุดที่น่าทึ่งซึ่งแตกต่างของฮีโมโกลบินและ myoglobin

แผนภูมิเปรียบเทียบ

คำจำกัดความของเฮโมโกลบิน

เฮโมโกลบินเป็นโมเลกุล โปรตีน heme ที่ พบในเซลล์เม็ดเลือดแดงนำออกซิเจนจากปอดไปยังเนื้อเยื่อของร่างกายและส่งคืนก๊าซคาร์บอนไดออกไซด์จากเนื้อเยื่อกลับสู่ปอด

เฮโมโกลบินมีความผูกพันน้อยกว่าสำหรับการจับออกซิเจนและความเข้มข้นของมันจะสูงกว่าใน RBC (เซลล์เม็ดเลือดแดง) ดังนั้นเมื่อออกซิเจนจับกับหน่วยย่อยแรกของเฮโมโกลบินมันจะเปลี่ยนเป็น โครงสร้าง quaternary ของโปรตีนและทำให้ง่ายขึ้นสำหรับโมเลกุลอื่น ๆ ที่จะผูก

ควรมีระดับ Hb มาตรฐานอยู่ในร่างกายซึ่งอาจหลากหลายตามอายุและเพศของบุคคล โรคโลหิตจาง เป็นภาวะที่ระดับของ Hb หรือเซลล์เม็ดเลือดแดงในเลือดลดลง

โครงสร้างของเฮโมโกลบิน

เฮโมโกลบินประกอบด้วยกลุ่ม heme ซึ่งเป็นโปรตีนและจับตัว ไม่เป็นโควาเลนต์ ความแตกต่างอยู่ในส่วนของโกลบินซึ่งมีการจัดเรียงของกรดอะมิโนในสัตว์ต่างกัน

' Heme ' เป็นเหล็กส่วนกลางเชื่อมต่อกับวงแหวนไพร์โรลสี่วง เหล็กอยู่ในรูปของเฟอร์ริกไอออนในขณะที่วงแหวน pyrrole จะถูกยึดโดยสะพานเมทิลีน

Globin - ส่วนโปรตีนเป็นตัวหรี่ของ heterodimer (alpha-beta) ซึ่งหมายถึงโมเลกุลโปรตีนสี่ตัวเชื่อมต่อกันซึ่งทั้งสองอัลฟาโกลบูลินและอีกสองสามารถเป็นเบต้าเดลต้าแกมมาหรือเอปไซลอน - โกลบูลินโซ่ได้ ประเภทของฮีโมโกลบิน ห่วงโซ่โกลบูลินนี้มีสารประกอบ 'porphyrin' ซึ่งมีธาตุเหล็ก

เฮโมโกลบิน (มนุษย์) ประกอบด้วยสองหน่วยย่อยอัลฟาและสองเบต้าโดยหน่วยย่อยอัลฟาแต่ละหน่วยมี 144 หน่วยย่อยและหน่วยย่อยเบต้ามี 146 หน่วยย่อย ช่วยในการขนส่งออกซิเจนไปทั่วร่างกาย

ความสำคัญของเฮโมโกลบิน

• มันให้สีกับเลือด
• เฮโมโกลบินทำหน้าที่เป็นพาหะในการบรรทุกออกซิเจนรวมทั้งคาร์บอนไดออกไซด์
• มันมีบทบาทในการเผาผลาญเม็ดเลือดแดง
• พวกเขาทำหน้าที่เป็น catabolites ใช้งานทางสรีรวิทยา
• ช่วยในการรักษาค่า pH

ประเภทของเฮโมโกลบิน

• เฮโมโกลบิน A1 (Hb-A1)
• เฮโมโกลบิน A2 (Hb-A2)
• เฮโมโกลบิน A3 (Hb-A3)
• เฮโมโกลบินของตัวอ่อน
• เฮโมโกลบิน Glycosylated
• เฮโมโกลบินของทารกในครรภ์ (Hb-A1)

คำจำกัดความของ Myoglobin

Myoglobin เป็นโปรตีน heme ชนิดหนึ่งซึ่งทำหน้าที่เป็นแหล่งกักเก็บภายในเซลล์สำหรับออกซิเจน ระหว่างการกีดกันออกซิเจนออกซิเจนที่ถูกผูกมัดเรียกว่า oxymyoglobin จะถูกปล่อยออกจากรูปแบบที่ถูกผูกไว้และนำไปใช้เพื่อการเผาผลาญอื่น ๆ

เนื่องจาก myoglobin มีโครงสร้างระดับตติยภูมิซึ่งละลายได้ง่ายในน้ำซึ่งเป็นลักษณะที่สัมผัสกับพื้นผิวของโมเลกุลเป็น hydrophilic ในขณะที่โมเลกุลเหล่านั้นซึ่งบรรจุอยู่ภายในโมเลกุลจะไม่ชอบน้ำในธรรมชาติ ดังที่ได้กล่าวไปแล้วมันเป็นโปรตีนโมโนเมอริกที่มีน้ำหนักโมเลกุล 16, 700 ซึ่งเป็นหนึ่งในสี่ของฮีโมโกลบิน

โครงสร้างของ myoglobin

ประกอบด้วย ภูมิภาคที่ไม่ใช่ขดลวด จาก A ถึง H ซึ่งเป็นอัลฟามือขวาและ 8 ในจำนวน แม้ว่าโครงสร้างของ myoglobin จะคล้ายคลึงกับโครงสร้างของฮีโมโกลบิน

Myoglobin มีโปรตีนที่เรียกว่า heme ซึ่งมีธาตุเหล็กและให้สีแดงและสีน้ำตาลแก่โปรตีน มันมีอยู่ใน โครงสร้างทุติยภูมิ ของโปรตีนที่มีสายโซ่เชิงเส้นของกรดอะมิโน มันประกอบด้วยหน่วยย่อยหนึ่งของ alpha helices และแผ่นเบต้าและสถานะของพันธะไฮโดรเจนที่ทำเครื่องหมายว่ามีเสถียรภาพ

Myoglobin ช่วยในการ ขนส่ง และการเก็บออกซิเจนในเซลล์กล้ามเนื้อซึ่งช่วยในระหว่างการทำงานของกล้ามเนื้อโดยการให้พลังงาน การรวมตัวของออกซิเจนกับ myoglobin จะแน่นมากขึ้นเนื่องจากเลือดดำจะรวมกันอย่างแน่นหนากว่าฮีโมโกลบิน

Myoglobin ส่วนใหญ่พบในกล้ามเนื้อซึ่งมีประโยชน์สำหรับสิ่งมีชีวิตในระหว่างการขาดแคลนออกซิเจน ปลาวาฬและแมวน้ำ มีปริมาณ myoglobin จำนวนมาก ประสิทธิภาพของการจ่ายออกซิเจนจะน้อยกว่าเมื่อเทียบกับฮีโมโกลบิน

ความสำคัญของ myoglobin

• Myoglobin มีความสัมพันธ์ที่แนบแน่นกับออกซิเจนซึ่งทำให้สามารถเก็บรักษากล้ามเนื้อได้อย่างมีประสิทธิภาพ
• มันช่วยร่างกายในสถานการณ์ที่อดอยากของออกซิเจนโดยเฉพาะอย่างยิ่งในสถานการณ์แบบไม่ใช้ออกซิเจน
• นำออกซิเจนไปยังเซลล์กล้ามเนื้อ
• นอกจากนี้ยังช่วยในการควบคุมอุณหภูมิของร่างกาย

ความแตกต่างที่สำคัญระหว่างเฮโมโกลบินกับ Myoglobin

โมเลกุลทั้งสองมีความสามารถในการจับออกซิเจนตามที่กล่าวไว้ข้างต้นต่อไปนี้เป็นความแตกต่างที่สำคัญ

1. เฮโมโกลบินมี สี่สายโซ่ที่ แตกต่างกันสองประเภท - อัลฟาและเบต้าแกมมาหรือเอปไซลอน (ขึ้นอยู่กับประเภทของเฮโมโกลบิน) และทำให้โครงสร้างของ tetramer ในขณะที่ myoglobin ประกอบด้วยโซ่โพลีเปปไทด์เดี่ยวที่เรียกว่าโมโนเมอร์ เหล็กและลิแกนด์ที่มีผลผูกพันเป็นออกซิเจน
2. เฮโมโกลบิน ผูก กับ O2, CO2, CO, NO, เพลี้ยกระโดดสีน้ำตาลและ H + ในขณะที่ myoglobin ผูกกับ O2 เท่านั้น
3. ให้ เฮโมโกลบินพร้อมกับเลือดทั่วร่างกายอย่างเป็นระบบในขณะที่ myoglobin ให้ออกซิเจนแก่ กล้ามเนื้อ เท่านั้น
4. เฮโมโกลบินซึ่งเป็นที่รู้จักกันว่า Hb มีปริมาณ RBC มากกว่า myoglobin หรือที่รู้จักกันในชื่อ Mb
5. เฮโมโกลบินถูก ขนส่ง ไปพร้อมกับเลือดไปยังทุกส่วนของร่างกายและยังช่วยในการขนส่งออกซิเจนอีกด้วย Myoglobin ให้ออกซิเจน แก่กล้ามเนื้อเท่านั้นซึ่งเป็นประโยชน์เมื่อมีความต้องการออกซิเจนในเลือดจำนวนมาก

ความคล้ายคลึงกัน

ทั้งสองมีโปรตีนที่มีธาตุเหล็กเป็นโลหะกลาง
ทั้งคู่เป็นโปรตีนทรงกลม
ทั้งสองมีแกนด์เป็นออกซิเจน (O2)

ข้อสรุป

ดังนั้นเราจึงสามารถกล่าวได้ว่าฮีโมโกลบินและ myoglobin มีความสำคัญเท่าเทียมกันและมีความสำคัญทางสรีรวิทยาเนื่องจากความสามารถในการจับออกซิเจน นี่เป็นโมเลกุลแรกที่ค้นพบโครงสร้างสามมิติผ่านการตกผลึกด้วยรังสีเอกซ์ ความผิดปกติในองค์ประกอบอาจนำไปสู่โรคที่รุนแรงและความผิดปกติ

เฮโมโกลบินและ myoglobin มีความผูกพันกับออกซิเจนแตกต่างกัน แต่ไอออนโลหะกลางของพวกมันนั้นเหมือนกันพร้อมกับโมเลกุลที่จับกับลิแกนด์เดียวกัน พวกเขาทั้งสองมีความสำคัญต่อร่างกายเช่นเดียวกับที่ไม่มีพวกเขาไม่สามารถจินตนาการถึงชีวิตได้

ไม่มีโพสต์ที่เกี่ยวข้อง